Исследование протеома мочи у пациентов с постинфарктным кардиосклерозом и артериальной гипертензией для оценки эндотелиальной дисфункции
Л. Х. Пастушкова,
Д. Н. Каширина,
И. В. Доброхотов,
А. С. Кононихин,
Е. С. Тийс,
В. А. Иванисенко,
О. М. Веселова,
О. Н. Выборов,
А. М. Носовский,
В. П. Масенко,
И. Н. Гончаров,
Е. Н. Николаев,
И. М. Ларина
https://doi.org/10087/cardio.2017.11.10054
- Р Р‡.МессенРТвЂВВВВВВВВжер
- РћРТвЂВВВВВВВВнокласснРСвЂВВВВВВВВРєРСвЂВВВВВВВВ
- LiveJournal
- Telegram
- ВКонтакте
- РЎРєРѕРїРСвЂВВВВВВВВровать ссылку
Полный текст:
Аннотация
Протеомный профиль мочи 18 здоровых лиц сопоставлялся с данными протеома мочи 18 больных ишемической болезнью сердца (ИБС) в сочетании с гипертонической болезнью. Хромато-масс-спектрометрический анализ второй фракции утренней мочи проводили на базе нанопоточного высокоэффективного жидкостного хроматографа (Agilent 1100) и гибридного масс-спектрометра (LTQ-FT Ultra). В результате анализа выявлено 23 белка, экспрессирующихся в эндотелии, согласно информации, содержащейся в базе данных Bgee, и 49 белков, демонстрирующих прямую функциональную связь с процессами в эндотелии при реконструкции ассоциативных сетей программой ANDSystem. Сравнение протеома мочи здоровых и больных постинфарктным кардиосклерозом, даже в отношении лишь белков эндотелия, позволило выявить специфические белки для пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями (ССЗ). Так, белки витронектин, синдекан-4, гликопротеин, богатый гистидином, эндотелиальный рецептор протеина С, колониестимулирующий фактор, катепсин D и секретогранин-1 могут рассматриваться как потенциальные маркеры развития ССЗ. Дальнейшие исследования в данном направлении должны касаться клинической и экспериментальной верификации высказанных гипотез.
Об авторах
Л. Х. Пастушкова
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»
Россия
Россия
Д. Н. Каширина
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»
Россия
Россия
И. В. Доброхотов
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»
Россия
Россия
А. С. Кононихин
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»; ГБАОУ ВПО «Московский физико-технический институт» (государственный университет)
Россия
Россия
Е. С. Тийс
ФГБНУ «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики СО РАН
Россия
Россия
В. А. Иванисенко
ФГБНУ «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики СО РАН
Россия
Россия
О. М. Веселова
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии» Минздрава РФ
Россия
Россия
О. Н. Выборов
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии» Минздрава РФ
Россия
Россия
А. М. Носовский
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»
Россия
Россия
В. П. Масенко
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии» Минздрава РФ
Россия
Россия
И. Н. Гончаров
«Многофункциональный медицинский центр инновационных технологий им. Святослава Федорова»
Россия
Россия
Е. Н. Николаев
ФГБУН «Институт энергетических проблем химической физики им. В. Л. Тальрозе» РАН
Россия
Россия
И. М. Ларина
ФГБУН «Государственный научный центр РФ - Институт медико-биологических проблем РАН»
Россия
Россия
Список литературы
1. Информационный бюллетень ВОЗ, январь 2015;317
2. Оганов Р. Г. Достижения и неудачи в профилактике сердечно-сосудистых заболеваний. Кардиоваскулярная терапия и профилактика 2014;1:4-7
3. Севергина Л. О. Морфогенез нестабильной атеросклеротической бляшки и ее роль в развитии острого коронарного синдрома. Архив патологии 2005;67 (3):51-54
4. Davignon J., Ganz P. Role of endothelial dysfunction in atherosclerosis. Circulation 2004;109:27-32.
5. Heitzer T., Vita J. A., Keaney J. F. Endothelial function: a barometer for cardiovascular risk. Circulation 2002;106:640-642. https://doi.org/10.1161 /01. CIR.0000028581.07992.56.
6. Baker B.J., Franciosa J. A. Effect of the left ventricle on the right ventricle. Cardiovasc Clin 1987;17 (2):145-155.
7. Gladwin М. Т., Schechter A. N. Nitrite Versus S-Nitroso-Hemoglobin. Circulation Research 2004;94:851-855. https://doi.org/10.1161/01. RES.0000126697.64381.3.
8. Петрищев Н. Н., Власов Т. Д. Физиология и патофизиология эндотелия/Дисфункция эндотелия. Причины, механизмы. Фармакологическая коррекция. Ст-Петербург: СПбГМУ 2003:4-38
9. Gamboa A., Abraham R., Diedrich A. et al. Role of Adenosine and Nitric Oxide on the Mechanisms of Action of Dipyridamole. Stroke 2005;36:2170-2175. https://doi.org/10.1161/01. STR.0000179044.37760.9d.
10. Zoghi M., Nalbantgil I. Hypertension and endothelial dysfunction. Anadolu Kardiyol Derg 2002;2 (2):142-147.
11. Haider D. G., Bucek R. A., Giurgea A. G. et al. PGE1 analog alprostadil induces VEGF and eNOS expression in endothelial cells. Am J. Physiol Heart Circ Physiol 2005;289 (5):H2066-2072. D0I:10.1152/ajpheart.00147.2005.
12. Hsueh M. F., Önnerfjord P., Kraus V. B. Biomarkers and proteomic analysis of osteoarthritis. Matrix Biol 2014;39:56-66. D0I:10.1016/j.matbio.2014.08.012.
13. Brugos B., Zeher M. Biomarkers in lupus nephritis. Orv Hetil 2010;151 (29):1171-1176. https://doi.org/10.1556/OH.2010.28928.
14. Валеева О. А., Пастушкова Л. Х., Пахарукова Н. А. и др. Вариабельность протеома мочи здорового человека в эксперименте с 105-суточ-ной изоляцией в гермообъекте. Физиология человека 2011;37 (3):98-102
15. Ivanisenko V. A., Saik O. V., Ivanisenko N. V. et al. ANDSystem: an Associative Network Discovery System for automated literature mining in the field of biology. BMC Systems Biology 2015;9 (2):S2. https://doi.org/10.1186/1752-0509-9-S2-S2.
16. Kaushik M. K., Aritake K., Kamauchi S. et al. Prostaglandin D. (2) is crucial for seizure suppression and postictal sleep. Exp Neurol 2014;253:82-90. https://doi.org/10.1016/j.expneurol.2013.12.002. Epub 2013 Dec 10.
17. Singh S., Vennila J.J., Snijesh V. P. et al. Implying Analytic Measures for Unravelling Rheumatoid Arthritis Significant Proteins Through Drug-Target Interaction. Interdiscip Sci 2016;8 (2):122-31. https://doi.org/10.1007/s12539-015-0108-9.
18. Zhou Y., Sha W. N., Li Y. et al. Structure-function analysis of human l-prostaglandin D. synthase bound With fatty acid molecules. FASEB J. 2010;24:4668-4677. https://doi.org/10.1096/fj.10-164863.
19. Laslop A., Mahata S. K. Neuropeptides and chromogranins: session overview. Ann N. Y. Acad Sci 2002;971:294-299.
20. Winkler H., Fischer-Colbrie R. The chromogranins A and B. : the first 25 years and future perspectives. Neuroscience 1992;49:497-528.
21. Stridsberg M., Eriksson B., Fellstrom B. et al. Measurements of chromogranin B. can serve as a complement to chromogranin A. Regul Pept 2007;139:80-83. https://doi.org/10.1016/j.regpep.2006.10.008.
22. Goetze J. P., Alehagen U., Flyvbjerg A., Rehfeld J. F. Chromogranin A as a biomarker in cardiovascular disease. Biomark Med 2014;8 (1):133-140. https://doi.org/10.2217/bmm.13.102. Review
23. Heidrich F. M., Zhang K., Estrada M. et al. Chromogranin B regulates calcium signaling, nuclear factor kappaB activity, and brain natriuretic peptide production in ardiomyocytes. Circ Res 2008;102:1230-1238. https://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.107.166033.
24. R0sj0 H., Husberg C., Dahl M. B. et al. Chromogranin B in heart failure: a putative cardiac biomarker expressed in the failing myo cardium. Circ Heart Fail 2010;3:503-511. https://doi.org/10.1161/CIRCH EARTFAILURE.109.867747.
25. DeClerck Y. A., Mercurio A. M., Stack M. S. et al. Proteases, extracellular matrix, and cancer: a workshop of the path B study section. Am J Pathol 2004;164:1131-1139. https://doi.org/10.1016/S0002-9440 (10) 63200-2.
26. Davis G. E., Senger D. R. Endothelial extracellular matrix: biosynthesis, remodeling, and functions during vascular morphogenesis and neovessel stabilization. Circ Res 2005;97:1093-1107. https://doi.org/10.1161 /01. RES.0000191547.64391.e3.
27. Silva R., D'Amico G., Hodivala-Dilke K. M., Reynolds L. E. Integrins: the keys to unlocking angiogenesis. Arterioscler Thromb Vasc Biol 2008;28:1703-1713. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.108.172015.
28. Ekmekçi O. B., Ekmekçi H. Vitronectin in atherosclerotic disease. Clin Chim Acta 2006;368:77-83.
29. Cevik O., Baykal A. T., Sener A. Platelets Proteomic Profiles of Acute Ischemic Stroke Patients. PLoS One 2016;11 (6):e0158287. https://doi.org/10.1371 /journal.pone.0158287.
30. Li R., Ren M., Chen N. et al. Vitronectin increases vascular permeability by promoting VE-cadherin internalization at cell junctions. PLoS One 2012;7 (5):e37195. https://doi.org/10.1371/journal. pone.0037195.
31. Li R., Luo M., Ren M. et al. Vitronectin regulation of vascular endothelial growth factor-mediated angiogenesis. J Vasc Res 2014;51 (2): 110-117. https://doi.org/10.1159/000360085
32. Tkachenko E., Elfenbein A., Tirziu D., Simons M. Syndecan-4 clustering induces cell migration in a PDZ-dependent manner. Circ Res 2006;98 (11):1398-1404. https://doi.org/10.1161/01. RES.0000225283.71490.5a.
33. Cheng B., Montmasson M., Terradot L., Rousselle P. Syndecans as Cell Surface Receptors in Cancer Biology. A Focus on their Interaction with PDZ Domain Proteins. Front Pharmacol 2016;7:10. https://doi.org/10.3389/fphar.2016.00010.
34. Morgan M. R., Hamidi H., Bass M. D. et al. Syndecan-4 phosphorylation is a control point for integrin recycling. Dev Cell 2013;24 (5):472-485. https://doi.org/10.1016/j.devcel.2013.01.027
35. Tkachenko E., Rhodes J. M., Simons M. Syndecans: new kids on the signaling block. Circ Res 2005;96 (5):488-500. https://doi.org/10.1161 /01. RES.0000159708.71142.c8
36. Wu H., Zhou Q Xie J. et al. Syndecan-4 shedding is involved in the oxidative stress and inflammatory responses in left atrial tissue with valvular atrial fibrillation. Int J Clin Exp Pathol 2015;8 (6):6387-6396
37. Lunde I. G., Herum K. M., Carlson C. C., Christensen G. Syndecans in heart fibrosis. Cell Tissue Res 2016;365 (3):539-552. https://doi.org/10.1 007/s00441-016-2454-2.
38. Lee C., Bongcam-Rudloff E., Söllner C. et al. Structure and function of type 3 cystatins; fetuins, kininogen and histidine-rich glycoprotein. Frontiers in Bioscience 2009;14:2911-2922.
39. Jones A. L., Hulett M. D., Parish C. R. Histidine-rich glycoprotein: a novel adaptor protein in plasma that modulates the immune, vascular and coagulation systems. Immunol Cell Biol 2005;83:106-118. https://doi.org/10.1111/j. 1440-1711.2005.01320.x.
40. Tsuchida-Straeten N., Ensslen S., Schafer C. et al. Enhanced blood coagulation and fibrinolysis in mice lacking histidine-rich glycoprotein (HRG). J Thromb Haemost 2005;3:865-872. https://doi.org/10.1111 /j. 1538-7836.2005.01238.x.
41. Kuhli C., Scharrer I., Koch F., Hattenbach L. O. Recurrent retinal vein occlusion in a patient with increased plasma levels of histidine-rich glycoprotein. Am J Opthalmol 2003;135:232-234.
42. Borza D. B., Morgan W. T. Histidine-proline-rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals. J Biol Chem 1998;273:5493-5499.
43. Mori S., Shinohata R., Renbutsu M. et al. Histidine-rich glycoprotein plus zinc reverses growth inhibition of vascular smooth muscle cells by heparin. Cell Tissue Res 2003;312:353-359. https://doi.org/10.1007 /s00441-003-0737-x.
44. Jones A. L., Hulett M. D., Parish C. R. Histidine-rich glycoprotein binds to cell-surface heparan sulfate via its N-terminal domain following Zn2+ chelation. J Biol Chem 2004;279:30114-30122. https://doi.org/10.1074/jbc.M401996200.
45. Stearns-Kurosawa D.J., Kurosawa S., Mollica J. S. et al. The endothelial cell protein C receptor augments protein C activation by the thrombin-thrombomodulin complex. Proc Natl Acad Sci USA 1996;93:10212-10216.
46. Jackson C.J., Xue M. Activated protein C. An anticoagulant that does more than stop clots. Int J Biochem Cell Biol 2008;40:2692-2697. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2007.12.013.
47. Hizroeva D. H., Mikhailidi I. A., Stukva N. S. Significance of determination of protein C in obstetric practice. Obstetrics and gynecology. Practical Medicine 2014;07 (13). Russian (Хизроева Д. Х., Михайлиди И. А., Стулева Н. С. Значение определения протеина С в акушерской практике. Акушерство и гинекология. Практическая медицина 2014;07 (13)).
48. Shishkin A. N., Lyndina M. L. Endothelial dysfunction, metabolic syndrome and microalbuminuria. Nephrology 2009;13 (3):24-32. Russian (Шишкин А. Н., Лындина М. Л. Эндотелиальная дисфункция, метаболический синдром и микроальбуминурия. Нефрология 2009;13 (3):24-32).
49. Nozadze D. N., Rvacheva A. V., Kaznacheeva E. I., Sergienko I. V. Monocytes in the development and destabilization of the atherosclerotic plaque. Atherosclerosis and dyslipidemia 2012;3:25-36. Russian (Нозадзе Д. Н., Рвачева А. В., Казначеева Е. И., Сергиенко И. В. Моноциты в развитии и дестабилизации атеросклеротической бляшки. Атеросклероз и дислипидемии 2012;3:25-36).
50. Chitu V., Stanley E. R. Colony-stimulating factor-1 in immunity and infl ammation. Curr Opin Immunol 2006;18:39-48. https://doi.org/10.1016/j.coi.2005.11.006.
51. Rosenfeld M. E., Yla-Herttuala S., Lipton B. A. et al. Macrophage colony-stimulating factor mRNA and protein in atherosclerotic lesions of rabbits and humans. Am J Pathol 1992;140:291-300.
52. Rajavashisth T. B., Qiao J. H., Tripathi S. et al. Heterozygous osteopetrotic (op) mutation reduces atherosclerosis in LDL receptor-deficient mice. J Clin Invest 1998;101:2702-2710. https://doi.org/10.1172/JCI119891.
53. Bober L. A., Grace M.J., Pugliese-Sivo C. et al. The effects of colony stimulating factors on human monocyte cell function. Int J Immunopharmacol 1995;17:385-392.
54. Clinton S. K., Underwood R., Hayes L. et al. Macrophage colony-stimulating factor gene expression in vascular cells and in experimental and human atherosclerosis. AmJ Pathol 1992;140:301-316.
55. Iso Y., Suzuki H., Sato T. et al. Contribution of monocyte chemoattractant protein-1 and c-fms/macrophage colony-stimulating factor receptor to coronary artery disease: analysis of human coronary atherectomy specimens. J Cardiol 2003;42 (1):29-36.
56. Okazaki T., Ebihara S., Takahashi H. et al. Macrophage colonystimulating factor induces vascular endothelial growth factor production in skeletal muscle and promotes tumor angiogenesis. J Immunol 2005;174 (12):7531-7538.
57. Johansson A. C., Steen H., Ollinger K., Roberg K. Cathepsin D mediates cytochrome c release and caspase activation in human fibroblast apoptosis induced by staurosporine. Cell Death Differ 2003;10:1253-1259. https://doi.org/10.1038/sj.cdd.4401290.
58. Guicciardi M. E., Leist M., Gores G.J. Lysosomes in cell death. Oncogene 2004;23 (16):2881-2890. https://doi.org/10.1038/sj. onc.1207512.
59. Chang Y., Li Y., Ye N. et al. Atorvastatin inhibits the apoptosis of human umbilical vein endothelial cells induced by angiotensin II via the lysosomal-mitochondrial axis. Apoptosis 2016;21 (9):977-996. https://doi.org/10.1007/s10495-016-1271-0.
60. Briozzo P., Morisset M., Capony F. et al. In vitro degradation of extracellular matrix with Mr 52,000 cathepsin D secreted by breast cancer cells. Cancer Res 1988;48:3688-3692.
61. Laurent-Matha V., Maruani-Herrmann S., Prebois C. et al. Catalytically inactive human cathepsin D triggers fibroblast invasive growth. J Cell Biol 2005;168:489-499. https://doi.org/10.1083/ jcb.200403078.
62. Berchem G., Glondu M., Gleizes M. et al. Cathepsin-D affects multiple tumor progression steps in vivo: proliferation, angiogenesis and apoptosis. Oncogene 2002;21 (38):5951-5955. https://doi.org/10.1038/sj. onc.1205745.
63. Hakala J. K., Oksjoki R., Laine P. et al. Lysosomal enzymes are released from cultured human macrophages, hydrolyze LDL in vitro, and are present extracellularly in human atherosclerotic lesions. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 2003;23 (8): 1430-1436. https://doi.org/10.1161 /01. ATV.0000077207.49221.06.
64. Gustafsson A., Martuszewska D., Johansson M. et al. Differential expression of Axl and Gas6 in renal cell carcinoma reflecting tumor advancement and survival. Clin Cancer Res 2009;15:4742-4749. https://doi.org/10.1158/1078-0432. CCR-08-2514.
65. D Arcangelo D., Gaetano C., Capogrossi M. C. Acidification prevents endothelial cell apoptosis by Axl activation. Circ Res 2002;91 (7):e4-12.
66. Chen Z. B., Huang D. Q., Niu F. N. et al. Human urinary kallidinogenase suppresses cerebral inflammation in experimental stroke and downregulates nuclear factor-kappaB. J Cereb Blood Flow Metab 2010;30 (7):1356-1365. https://doi.org/10.1038/jcbfm.2010.19.
67. Yu H., Song Q., Freedman B. I. et al. Association of the tissue kallikrein gene promoter with ESRD and hypertension. Kidney Int 2002;61 (3):1030-1039. https://doi.org/10.1046/j.1523-1755.2002.00198.x.
68. Rojkjaer R., Schmaier A. H. Activation of the plasma kallikrein /kinin system on endothelial cells. Proc Assoc Am Physicians 1999;111 (3):220-227.
69. Dougherty G.J., Landorp P. M., Cooper D. L., Humphries R. K. Molecular cloning of CD44R1 and CD44R2, two novel isoforms of the human CD44 lymphocyte «homing» receptor expressed by hemopoietic cells. J Exp Med 1991;174 (1):1-5.
70. Bajorath J. Molecular organization, structural features, and ligand binding characteristics of CD44, a highly variable cell surface glycoprotein with multiple functions. Proteins 2000;39 (2):103-111.
71. Rajagopalan S., Nicolas E., Vivancos V. et al. Crossing the midline: Roles and regulation of Robo receptors. Neuron 2000;28:767-777.
72. Huminiecki L., Gorn M., Suchting S. et al. Magic roundabout is a new member of the roundabout receptor family that is endothelial specific and expressed at sites of active angiogenesis. Genomics 2002;79 (4):547-552. https://doi.org/10.1006/geno.2002.6745.
Рецензия
Для цитирования:
Пастушкова Л.Х., Каширина Д.Н., Доброхотов И.В., Кононихин А.С., Тийс Е.С., Иванисенко В.А., Веселова О.М., Выборов О.Н., Носовский А.М., Масенко В.П., Гончаров И.Н., Николаев Е.Н., Ларина И.М. Исследование протеома мочи у пациентов с постинфарктным кардиосклерозом и артериальной гипертензией для оценки эндотелиальной дисфункции. Кардиология. 2017;57(11):49-58. https://doi.org/10087/cardio.2017.11.10054
For citation:
Pastushkova L.Kh., Kashirina D.N., Dobrokhotov I.V., Kononikhin A.S., Tiys E.S., Ivanisenko V.A., Veselova O.M., Vyborov O.N., Nosovskiy A.M., Masenko V.P., Goncharov I.N., Nikolaev E.N., Larina I.M. Analysis of Urine Proteome in Patients With Postinfarction Cardiosclerosis Combined With Hypertensive Disease for Assessing Endothelial Dysfunction. Kardiologiia. 2017;57(11):49-58. (In Russ.) https://doi.org/10087/cardio.2017.11.10054
Просмотров:
900
ISSN 0022-9040 (Print)
ISSN 2412-5660 (Online)
ISSN 2412-5660 (Online)
Послать статью по эл. почте 
Оставить комментарий 
